Standartinės aminorūgštys
Vienas iš naudingiausių būdų klasifikuoti standartines (arba įprastas) aminorūgštis yra pagrįstas R grupės (pvz., Šoninės grandinės) poliškumu (tai yra, elektrinio krūvio pasiskirstymu).
I grupė: nepolinės aminorūgštys
I grupės aminorūgštys yra glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, prolinas, fenilalaninas, metioninas ir triptofanas. Šių aminorūgščių R grupės turi arba alifatines, arba aromatines grupes. Tai daro juos hidrofobinius („bijo vandens“). Vandeniniuose tirpaluose rutuliniai baltymai bus sulankstyti į trijų matmenų formą, kad būtų palaidotos šios hidrofobinės šoninės grandinės baltymų viduje. I grupės aminorūgščių cheminės struktūros yra:
Izoleucinas yra leucino izomeras, jame yra du chiraliniai anglies atomai. Prolinas yra išskirtinis tarp standartinių aminorūgščių tuo, kad neturi laisvųjų α-amino ir laisvų α-karboksilo grupių. Vietoj to, jo šoninė grandinė sudaro ciklinę struktūrą, nes prolino azoto atomas yra sujungtas su dviem anglies atomais. (Griežtai tariant, tai reiškia, kad prolinas yra ne aminorūgštis, o α-imino rūgštis.) Fenilalaniną, kaip rodo pavadinimas, sudaro fenilo grupė, prijungta prie alanino. Metioninas yra viena iš dviejų amino rūgščių, turinčių sieros atomą. Metioninas vaidina pagrindinį vaidmenį baltymų biosintezėje (transliacijoje), nes beveik visada yra pradinė aminorūgštis. Metioninas taip pat suteikia metilo grupes metabolizmui. Triptofanas turi indolo žiedą, pritvirtintą prie alanilo šoninės grandinės.
II grupė: polinės, neįkrautos aminorūgštys
II grupės aminorūgštys yra serinas, cisteinas, treoninas, tirozinas, asparaginas ir glutaminas. Šios grupės šoninės grandinės turi funkcinių grupių spektrą. Tačiau dauguma jų turi bent vieną atomą (azotą, deguonį ar sierą) su elektronų poromis, skirtomis vandeniliui prisijungti prie vandens ir kitų molekulių. II grupės aminorūgščių cheminės struktūros yra:
Dvi aminorūgštys, serinas ir treoninas, turi alifatines hidroksilo grupes (tai yra deguonies atomas, sujungtas su vandenilio atomu, vaizduojamu kaip ―OH). Tirozinas aromatiniame žiede turi hidroksilo grupę, todėl jis yra fenolio darinys. Šių trijų aminorūgščių hidroksilo grupėms būdingas svarbus postatyminės transliacijos modifikacijos tipas: fosforilinimas (žr. Žemiau „Nestandartinės aminorūgštys“). Kaip ir metioninas, cisteinas turi sieros atomą. Tačiau skirtingai nuo metionino sieros atomo, cisteino siera yra labai chemiškai reaktyvi (žr. Žemiau cisteino oksidaciją). Pirmiausia iš šparagų išskirti asparaginas ir glutaminas turi amido R grupes. Karbonilo grupė gali veikti kaip vandenilinio ryšio akceptorius, ir amino grupė (NH 2) gali veikti kaip vandenilis jungties donoras.
III grupė: Rūgštinės aminorūgštys
Šios grupės dvi aminorūgštys yra asparto rūgštis ir glutamo rūgštis. Kiekvienos jų šoninėje grandinėje yra karboksirūgštis, kuri suteikia rūgštines (protonus dovanojančias) savybes. Vandeniniame tirpale esant fiziologiniam pH, visos trys šių aminorūgščių funkcinės grupės jonizuosis, taigi bendras krūvis bus –1. Joninių formų aminorūgštys yra vadinamos aspartate ir glutamatu. III grupės aminorūgščių cheminės struktūros yra
Aspartato ir glutamato šoninės grandinės gali sudaryti joninius ryšius („druskos tiltelius“), jos taip pat gali veikti kaip vandenilio jungčių priėmėjai. Daugelis baltymų, jungiančių metalo jonus („metaloproteinai“) struktūriniais ar funkciniais tikslais, turi metalus rišančias vietas, kuriose yra aspartato arba glutamato šoninės grandinės arba abi. Laisvas glutamatas ir glutaminas vaidina pagrindinį vaidmenį aminorūgščių metabolizme. Glutamatas yra gausiausias sužadinamasis neuromediatorius centrinėje nervų sistemoje.
